Poster De Conférence Année : 2024

Efficacité énergétique des bioprocédés - Etude du couplage entre l'immobilisation de biocatalyseurs et la structuration de milli réacteurs pour la synthèse enzymatique en flux continu

Anne Zaparucha

Résumé

Dans le contexte de la transition actuelle vers des procédés de synthèse chimique industriels durables et économiquement viables, le projet Billie vise à développer un bioréacteur enzymatique continu innovant, qui s’adresse principalement aux industries pharmaceutique et de chimie fine. Afin de surmonter les limitations des systèmes de réacteur discontinus ou fermés (batch) et en lit fixe (réutilisation d’enzymes, perte de charge), nous proposons une approche d’immobilisation enzymatique en paroi de réacteurs à canaux milli-structurés en poly(méthacrylate de méthyle) ( (PMMA). L'objectif final est de transposer les systèmes de réacteurs fermés vers des systèmes continus afin de résoudre les défis liés au recyclage des enzymes au transfert de masse et à la perte de charge (efficacité énergétique), tout en améliorant la productivité et la stabilité enzymatique en conditions extrêmes (pH, température, solvant) 34. La nitrilase catalyse l’hydrolyse des nitriles en acide nicotinique mais elles sont peu utilisées jusque-là. Nos premiers résultats portent sur la comparaison de deux méthodes d'immobilisation en discontinu, transposable éventuellement en réacteur continu (Figure 1) en termes de rendement d’immobilisation, de taux de conversion du substrat et de l’activité retrouvée (rapport entre l'activité spécifique de l'enzyme immobilisée et celle de l'enzyme libre). Le greffage covalent sur billes de PMMA-NH2 a permis d'atteindre un rendement d'immobilisation optimal de 92 % avec une activité retrouvée de 27 % obtenue à 30°C, 50 mM de substrat et 124,4 µg/mL d’enzyme. L'encapsulation dans une matrice microporeuse de silice obtenue par procédé sol-gel s'est révélée également avantageuse, avec un rendement d'immobilisation de 100 % et une activé retrouvée de 47 %, obtenue à 30°C, 10 mM de substrat et pour une concentration d'enzyme de 18,7 µg/mL. Ces résultats ouvrent la voie à des procédés de synthèse enzymatique en continu. Les prochaines étapes concernent la transposition du processus d'immobilisation vers les réacteurs milli-structurés pour étudier leur stabilité et ainsi caractériser leur productivité à long terme.
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Dates et versions

cea-04887307 , version 1 (14-01-2025)

Identifiants

  • HAL Id : cea-04887307 , version 1

Citer

Adama Drabo, Zoé Anxionnaz-Minvielle, Guillaume Nonglaton, Maïté Michaud, Véronique de Berardinis, et al.. Efficacité énergétique des bioprocédés - Etude du couplage entre l'immobilisation de biocatalyseurs et la structuration de milli réacteurs pour la synthèse enzymatique en flux continu. Séminaire CODEGEPRA, Nov 2024, Lyon, France. , 2024. ⟨cea-04887307⟩
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